Bloedonderzoek voor enzymen

Een van de belangrijkste weefsels van het menselijk lichaam - het bloed - bevat niet alleen cellen, voedingsstoffen en gassen. Het bevat ook een aanzienlijke hoeveelheid biologische versnellers van chemische reacties - enzymen of enzymen. Manieren van hun penetratie in het bloed, als het doel van de aanwezigheid daar, zijn anders. Sommigen van hen zijn betrokken bij het werk van het fibrinolytische systeem, waarbij sporadisch optredende bloedstolsels worden vernietigd en de doorgankelijkheid van bloedvaten wordt bewaakt. Anderen daarentegen stimuleren een reeks fibrinevorming en reacties op de vorming van bloedstolsels. Er zijn ook andere bloed-enzymen met verschillende taken en functies.

Er is echter een klasse van enzymen die geen speciale functies in het bloed uitvoeren en er meestal per ongeluk komen - wanneer cellen afbreken. Het gehalte aan dergelijke biologisch actieve stoffen in het bloed is verwaarloosbaar, maar het is sterk afhankelijk van de snelheid van afbraak van celstructuren. Daarom is het bij bepaalde pathologische aandoeningen waarbij weefsels worden vernietigd, mogelijk een enorme hoeveelheid van dergelijke enzymen in de bloedbaan te penetreren, die kan worden gedetecteerd met behulp van biochemische analysemethoden. Dit is de basis voor de diagnose van ziekten volgens het niveau van verschillende plasma-enzymen.

In de cellen van het menselijk lichaam zijn er tientallen of zelfs honderden vergelijkbare verbindingen van eiwitaard - hun aantal varieert in verschillende weefsels. Echter, slechts enkele van hen hebben een speciale diagnostische waarde wanneer het in het bloed komt:

• Aspartaat-aminotransferase (AST);
• Alanine-aminotransferase (ALT);
• Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase);
• Gamma-glutamyltransferase (GGT);
• Serum-lipase;
• Amylase serum;
• Lactaatdehydrogenase en zijn fracties.

Het belang van de indicatoren op gegevensniveau van het enzym is zo waardevol voor de diagnose van veel pathologische aandoeningen dat sommige daarvan (AST, ALT, alkalische fosfatase, GGT) werden opgenomen in de lijst met criteria die werden bepaald in het kader van een algemene biochemische bloedtest. In principe wordt hun niveau gebruikt om de toestand van organen te beoordelen, zoals de lever, het hart (myocard), de pancreas en het botsysteem.

De resterende enzymen - bloedlipase en amylase, evenals lactaatdehydrogenase worden minder vaak gedefinieerd en hiervoor worden speciale methoden van biochemische analyse gebruikt. Vaak wordt hun afwezigheid in de lijst met indicatoren van biochemisch onderzoek verklaard door lagere diagnostische waarde en informativiteit, wat niet helemaal waar is. Het niveau van lipase en amylase weerspiegelt dus zeer nauwkeurig de toestand van de alvleesklier - maar in andere staten is het bepalen van het aantal van deze enzymen in het bloed specifiek en onnauwkeurig. Daarom is de smalle focus van de interpretatie van de resultaten van deze meting en maakt het minder geschikt in de algemene studie van het organisme.

Wat betreft lactaatdehydrogenase en de fracties ervan, was eerdere analyse van deze enzymen heel populair onder cardiologen, omdat deze vrij nauwkeurig de mate van myocardschade kenmerkte. Echter, in onze tijd is er een andere marker van deze toestand verschenen - troponin. Maar de analyse van troponine is een vrij kostbare onderzoeksmethode, dus wordt deze alleen gebruikt bij bevestigde myocardschade - en daarom wordt als onderdeel van de differentiaaldiagnose de LDH-definitie gebruikt. In andere gebieden wordt ook een vergelijkbare diagnostische methode actief gebruikt - in oncologie, algemene therapie en nefrologie. Zoals in het geval van serumlipase en amylase, helpt een dergelijke studie echter om slechts een kleine lijst van pathologische aandoeningen te bepalen, waardoor het onpraktisch is om het te gebruiken als onderdeel van een algemene analyse.

Hoe je je op de studie voorbereidt

In de regel draagt ​​de smalheid van de diagnostische "vensters" van deze indicatoren zelden bij aan hun gelijktijdige benoeming - alleen de analyse van amylase en bloedlipase wordt vaak gedaan in samenhang om de toestand van de pancreas te bepalen. De studie van het niveau van LDH wordt vaak afzonderlijk van allen uitgevoerd. Maar in sommige gevallen kan het de zogeheten 'enzymenanalyse' van het gewone volk aanduiden, die het aantal van alle significante bloedenzymen bepaalt, inclusief de enzymen die zijn opgenomen in de lijst met indicatoren van biochemische analyse.

In menselijk bloed bevatten vrijwel alle enzymen in elke conditie heel weinig, wat hun detectie en kwantificering bemoeilijkt. Daarom is voor een dergelijke diagnostische methode een relatief grote hoeveelheid bloed nodig - er zal niet genoeg vingerbloed van de vinger zijn. Daarom wordt veneus bloed verzameld uit de cubital ader in de hoeveelheid van 10-15 ml.

Ongeacht of bloed wordt gedoneerd om alle enzymen of slechts één ervan te bepalen, verschilt de voorbereiding van dit onderzoek niet bijzonder van de basislijst met vereisten. Een dag voor de bloedafname is het noodzakelijk om alcohol, psychoactieve stoffen (cafeïne), maar ook zware en junkfood - zoute, gefrituurde, te pikante gerechten uit te sluiten van het dieet. Het is noodzakelijk om verhoogde emotionele en fysieke stress te voorkomen. Bloed wordt 's ochtends overgegeven, altijd op een lege maag. Bovendien moet u, wanneer u medicijnen gebruikt, de behandelend arts op de hoogte brengen - in dergelijke fijne biochemische studies kan de geringste invloed van buitenaf het resultaat van de analyse en daarmee de interpretatie ervan aanzienlijk veranderen.

De resultaten van de studie en hun interpretatie

Met behulp van verschillende fijne biochemische technieken wordt de hoeveelheid of activiteit van elk gewenst enzym bepaald. Laboratoriumassistenten noteren de resultaten verkregen in het analyseformulier, waarna de arts ze kan transcriberen. Tegen de achtergrond van volledige gezondheid, zijn de resultaten van een dergelijke diagnostische methode als volgt:

In de regel wordt een dergelijke hormoontest uitgevoerd nadat een algemene biochemische bloedtest is uitgevoerd. Op basis van de resultaten wordt het systeem of orgaan bepaald dat het meest door het pathologische proces wordt beïnvloed. En om de staat van het getroffen systeem te verhelderen of om een ​​meer accurate diagnose te stellen, wordt een verfijningsanalyse gemaakt voor deze bloedenzymen. Aldus verschaft een indicatie van een overheersende laesie van de alvleesklier een basis voor het bepalen van het niveau van lipase en amylase, spierstelsel, hart, bindweefsel - lactaatdehydrogenase en zijn fracties. Dit laatste wordt ook actief gebruikt bij de differentiële diagnose van veel pathologieën (voornamelijk in de borst). Bovendien stelt de analyse van deze enzymen u in staat het verloop en de effectiviteit van de behandeling van een ziekte te beheersen.

Kenmerken van de resultaten van de studie bij kinderen en zwangere vrouwen

Zoals bekend is, verschilt het kinderorganisme van de volwassene niet alleen qua grootte, maar ook qua het verloop van bepaalde biochemische processen. Dit legt steevast een bepaald spoor op de resultaten van fijne biochemische analyses, inclusief de studie van het niveau van bloedenzymen.

Van de hierboven opgesomde verbindingen komen bijvoorbeeld alleen amylase en totaal lactaatdehydrogenase overeen met de norm van een volwassene bij kinderen. De hoeveelheid lipase- en LDH-fracties bij kinderen verschilt sterk van "volwassen" -indicatoren en verandert dynamisch tijdens de groei:

De hoeveelheid lipase in het bloed is relatief laag in het bloed van een pasgeborene, maar neemt zelfs nog meer af tijdens het eerste levensjaar. Een belangrijke observatie is het feit dat het grootste deel van dit enzym bij zuigelingen wordt geproduceerd in de maag (en niet in de alvleesklier, zoals bij volwassenen). Het overschrijden van de bovengrens van deze indicator kan dus wijzen op de pathologie van dit orgaan. Scherpe groei vindt plaats tijdens de puberteit en bereikt geleidelijk volwassenheid als volwassene.

Fracties of fragmenten van het enzym lactaatdehydrogenase in het bloed van een kind zijn in aanzienlijke hoeveelheden aanwezig vanwege de kenmerken van het metabolisme van kinderen. In het groeiproces wordt het metabolisme geleidelijk geherstructureerd, wat leidt tot een langzame afname van het niveau van deze indicator. Na het einde van de puberteit komt het niveau van LDH-fracties overeen met dat van een volwassene.

Bij zwangere vrouwen wordt een toename van ongeveer 15-20% van alle plasma-enzymen waargenomen. Vaak gaat deze toename zelfs niet verder dan de fysiologische norm. In deze positie heeft een vrouw echter extra risico's om de hoeveelheid van deze enzymen in het bloed te verhogen. Dus, een golf van amylase wordt waargenomen met complicaties zoals tubaire zwangerschap (met een pijpbreuk). Totaal lactaatdehydrogenase neemt toe in geval van eclampsie.

Korte beschrijving van indicatoren

Lipase is een biologisch actieve eiwitachtige stof die in staat is om vetten af ​​te breken. Een meer gedetailleerd onderzoek toont aan dat onder de gewone naam "lipase" er tientallen, zo niet honderden, verschillende enzymen zijn die een specifiek type lipiden vernietigen. De meeste worden in de pancreas geproduceerd. Vanaf hier dringen ze ook door in de bloedbaan, maar dit vereist massale vernietiging van pancreascellen of stagneringsaandoening van de alvleesklier met de ontwikkeling van de absorptie ervan. Beide komen voor in verschillende laesies van de pancreas, dus een toename van het niveau van lipase getuigt bijna altijd van zijn nederlaag, en de cijfers van overmaat van de norm geven de mate van schade aan de cellen van de klier weer.

Amylase is ook een afbrekend of hydrolytisch enzym evenals lipase. Maar het breekt beschermde koolhydraten, zoals zetmeel, af. Het wordt ook gebruikt als een marker voor laesies van de pancreas, maar minder specifiek in dit opzicht. De reden hiervoor ligt in het feit dat amylase niet alleen daarin wordt gevormd, maar ook in andere klieren en weefsels, zoals de lever of de speekselklieren. Daarom kan met parotitis (bof) en andere ziekten van de speekselklieren ook een verhoogd niveau van dit enzym in het bloed worden waargenomen. Vanwege de verminderde specificiteit bij het beoordelen van de toestand van het pancreasysteem, wordt het niveau van amylase bepaald samen met de hoeveelheid lipase in het bloedplasma.

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een biologisch belangrijk enzym - het dient als een soort brug tussen zuurstofvrij en zuurstofsplitsing van glucose. Het product van het eerste proces is melkzuur of lactaat, maar in de loop van de tweede en het breekt af in koolstofdioxide en water. Maar het zuurstofproces zou niet mogelijk zijn geweest zonder een enzym dat melkzuur omzet in pyruvisch (pyruvaat), dat wil zeggen, zonder LDH.

Om deze reden is dit enzym niet alleen aanwezig in alle organen en weefsels van het menselijk lichaam, maar ook in alle levende cellen op aarde.

Het belangrijkste doel van de analyse om het niveau van LDH en zijn fracties te bepalen, is de differentiële diagnose van pijn op de borst (om hartaandoeningen te onderscheiden van ziekten van het mediastinum, de longen of de pleura), de mate van schade aan het bindweefsel en het spierweefsel te bepalen, het verloop en de effectiviteit van de behandeling van bepaalde kwaadaardige tumoren te evalueren.

Het bepalen van het niveau van enzymen in het bloed stelt ons in staat om de toestand van het lichaam op zo'n subtiel niveau te beoordelen, wanneer de zich nog ontwikkelende pathologie zich niet manifesteerde met symptomen of veranderingen in minder gevoelige diagnostische methoden (algemene bloed- en urine-analyse, röntgenfoto). Dankzij deze methode zijn doktoren heel dicht bij de behandeling van de ziekte voordat deze optreedt. De late behandeling van patiënten en de duur van de biochemische onderzoeken leiden er echter vaak toe dat dit soort fijne diagnose alleen wordt gebruikt voor de definitieve bevestiging van de klinische diagnose.

Bloedonderzoek voor enzymen

Bloedonderzoeken voor enzymen zijn het belangrijkste onderdeel van de methoden voor het vaststellen van pathologieën en ziekten, die is gebaseerd op het achterhalen van de mate van enzymactiviteit. Deze onderzoeken worden uitgevoerd onder de duidelijke richtlijnen van de wetenschap, enzimodiagnostika. Een aparte groep onder de methoden van deze wetenschap is de diagnose van verschillende immuun-enzymen.

De essentie van deze methode ligt in de introductie van antilichamen in het menselijk lichaam, die door chemische bindingen binden aan het enzym, een antigeen vormen met het antilichaam en vervolgens gemakkelijk worden gedetecteerd in biologische vloeistoffen. Deze methode draagt ​​bij tot de kwalitatieve en kwantitatieve bepaling van de aanwezigheid van bepaalde enzymen in het lichaam. De belangrijkste taak van enzymologie is het bepalen van foci waar de pathologische hoeveelheid enzymen is geconcentreerd. Deze plaats is de ziekte in het lichaam.

Er zijn ook een aantal enzymen die te actief zijn in de aanwezigheid van dode cellen. Dergelijke enzymen zijn necrotische stoffen die acuut reageren op de aanwezigheid van laesies van weefsels en organen. Een andere analyse van enzymen omvat een test die een verandering in de normale activiteit van deze stoffen onthult, die wijst op stoornissen in het functioneren van organen of hun systemen.

Bij het diagnosticeren en detecteren van een functiestoornis of afwijkingen van het enzym, is het noodzakelijk om onmiddellijk naar specialisten te gaan en met de behandeling te beginnen.

Onder de belangrijkste vitale enzymen zijn de volgende: amylase, lipase, lactaat dehydrogenase, alanine aminotransferase, aspartaat aminotransferase, alkalische fosfatase. Testen op alle hierboven genoemde enzymen worden 's morgens op een lege maag gedaan. Voor de diagnose wordt een bloedmonster uit een ader of uit de eerste ochtendurine genomen. Deze enzymen produceren verschillende endocriene klieren van ons lichaam.

Afwijkingen van de norm worden herkend met behulp van speciale laboratoriumtranscripten gedurende 1-2 weken. In het geval van recidieven en acute pijn, worden op elk moment van de dag tests uitgevoerd. De resultaten worden binnen een paar uur op noodsituaties bekendgemaakt. In het geval van het verkrijgen van testresultaten, moet u onmiddellijk een specialist contacteren.

Diagnose van amylase-activiteit

We moeten beginnen met de amylase van bloed, die wordt geproduceerd door de alvleesklier en bijdraagt ​​aan het snelle verloop van de spijsvertering. De belangrijkste functie van amylase is het splitsen van zetmeel of glycogeen met de vorming van het uiteindelijke reactieproduct - glucose. De meest voorkomende vanwege zijn activiteit is alfa-amylase geworden.

Normale indicatoren van amylase in het menselijk lichaam zijn:
• in het bloed van 16-30 micron katal / l-
• in de urine 28-100 micron kataal / l

Cijfers voor amylase-activiteit tonen een aantal pathologieën van de pancreas en verschillende vormen van pancreatitis. Met lage aantallen amylase in de urine en het bloed kan de patiënt de diagnose cystische fibrose of een uitgestelde aanval van pancreatitis krijgen. Verhoogde amylase-indices duiden op ernstige alcoholvergiftiging, bof, buitenbaarmoederlijke zwangerschap, verergering van pancreatitis, stenen, tumoren in de pancreas.

En verhoogde amylase in de urine meldt cholecystitis, blindedarmontsteking, pancreatitis of een zweer in het maag-darmkanaal.

Keer terug naar de diagnose van lipase-activiteit

Lipase is een enzym dat betrokken is bij de transformatie van vetten. Dit enzym is alleen actief in de aanwezigheid van co-enzym-coli en galzuren. Bij de ontwikkeling van lipase gebruikt het lichaam de alvleesklier, de gevormde bloedcellen - leukocyten en longen. Normale indicatoren van lipase-activiteit in het bloed is 13-60 U / ml. De test voor lipase is specifieker dan voor amylase. Bloedlipase-gehalte duidt op cholestase, zweren, diabetes, cholecystitis, obesitas en jicht. Hypasebevattend lipase spreekt van verschillende tumoren, voornamelijk met betrekking tot de pancreas, ondervoeding of triglyceridemie.

Keer terug naar de diagnose van lactaatdehydrogenase-activiteit

De belangrijkste locatie van lactaatdehydrogenase is het hart, spierweefselcellen, lever, milt, nieren en pancreas. Lactaatdehydrogenase manifesteert zijn activiteit met zinkionen en nicotine-amidadenendine nucleotide. Lactaatdehydrogenase zet melkzuur om in pyrodruivenzuur.

Bij de mens zijn er 5 fracties van dit enzym. Het is door de aanwezigheid van een of een jonge soort dat ziekten worden gediagnosticeerd.

Met een toename van lactaatdehydrogenase 1 kan bijvoorbeeld een hartinfarct worden gediagnosticeerd en door identificatie van de sterke activiteit van de fracties 4 en 5 kan hepatitis worden geïdentificeerd. De norm van lactaatdehydrogenase in het lichaam van een volwassene is 140-350 U / l, en bij pasgeborenen is dit 400-700 U / l. De oorzaken van toegenomen lactaatdehydrogenase in het lichaam kunnen worden beschouwd als myocardiaal infarct, levercirrose, tumoren, leukemie, pancreatitis, nierziekte, bloedarmoede en hepatitis.

Keer terug naar de diagnose van de activiteit van alanine-aminotransferase en aspartaat-aminotransferase

Alanine-aminotransferase is een enzym dat de beweging van aminozuren van het ene molecuul naar het andere bevordert. Dit enzym werkt in de aanwezigheid van vitamine B6 en wordt voornamelijk gesynthetiseerd in de cellen van de nieren, lever, spieren, hart en alvleesklier. Hieruit volgt dat het gehalte van dit enzym in het bloed gelijk is aan nul. Het normale gehalte van dit enzym bij mannen is maximaal 40 U / l, en bij vrouwen tot 32 U / l.

Een hoog gehalte aan alanine-aminotransferase duidt op cirrose, geelzucht, leverkanker, brandwonden, een hartaanval en hepatitis. Verminderde activiteit suggereert cirrose en necrose van de lever.

Volgens Aspartate Aminotransferase werkt vitamine B6 ook in paren. Aspartaat-aminotransferase wordt voornamelijk gevonden in mitochondria en het cytoplasma van cellen. Het normale gehalte van dit enzym is: bij mannen 15-31 U / l, en bij vrouwen 20-40 U / l.

Aspartaat-aminotransferase is verhoogd in gevallen van hepatitis, alcoholisme, mononucleosis, leverkanker, cirrose, cholestasis en een hartinfarct. Bovendien veroorzaakt een toename van de activiteit van dit enzym brandwonden, hitteberoerten, verwondingen, vergiftigingen en een afname in het geval van leverschade en een tekort aan vitamine B6.

Keer terug naar de diagnose van alkalische fosfataseactiviteit

Alkalische fosfatase is een enzym in celmembranen dat voornamelijk in de galkanalen wordt aangetroffen. Dit enzym neemt het grootste deel in de uitwisseling van fosforzuur. Het heeft verschillende vormen: placenta, niet-specifieke en intestinale. Alkalisch zuur helpt bij de diagnose van een overdosis aan vitamine C, calcium- en fosfordeficiënties, galwegen en leverziekten, aandoeningen van de pancreas en botziekten.

Het normale gehalte van dit enzym in het menselijk lichaam is: bij volwassenen 30-90 U / l, bij adolescenten 400 of minder U / l en bij zwangere vrouwen tot 250 U / l. Een toename in lufine-fosfatase duidt op hyperthyreoïdie, bloedziekten, rachitis, geelzucht, bottumoren en ziekten van de lever, nieren en longen. Lage alkalische fosfataseactiviteit duidt op anemie, gebrek aan nuttige stoffen, hyperthyreoïdie en verminderde skeletale botten.

Bedenk dat deze tests 24 uur vóór het bezoek aan het ziekenhuis op een lege maag met een bepaald dieet worden ingenomen en bestaat uit het ontbreken van vet, pittig en gefrituurd voedsel in de voeding.

In geval van afwijkingen na ontvangst van de gedecodeerde resultaten, dient u onmiddellijk een arts te raadplegen.

Biochemische analyse van bloed, bloed-enzymen. Amylase, lipase, ALT, AST, lactaatdehydrogenase, alkalische fosfatase - toename, afname. Oorzaken van schendingen, decodeeranalyse.

De site biedt achtergrondinformatie. Adequate diagnose en behandeling van de ziekte zijn mogelijk onder toezicht van een gewetensvolle arts.

In de biochemische analyse van bloed vaak gebruikt om de activiteit van enzymen te bepalen. Wat zijn enzymen? Een enzym is een eiwitmolecuul dat de stroom van biochemische reacties in het menselijk lichaam versnelt. De term enzym is een synoniem voor enzym. Momenteel worden beide termen in dezelfde betekenis gebruikt als synoniemen. De wetenschap die de eigenschappen, structuur en functies van enzymen onderzoekt, noemt men Enzymology.

Overweeg wat deze complexe structuur is - het enzym. Het enzym bestaat uit twee delen - het eigenlijke eiwitgedeelte en het actieve centrum van het enzym. Het eiwitgedeelte wordt de apoferment genoemd en het actieve centrum wordt het co-enzym genoemd. Het gehele molecuul van het enzym, dat wil zeggen het apoenzym plus het co-enzym, wordt het holoenzym genoemd. Apoferment wordt altijd uitsluitend vertegenwoordigd door het eiwit van de tertiaire structuur. Tertiaire structuur betekent dat een lineaire keten van aminozuren wordt getransformeerd in een structuur van complexe ruimtelijke configuratie. Het co-enzym kan worden weergegeven door organische stoffen (vitamine B6, B1, B12, flavine, heem, etc.) of anorganische (metaalionen - Cu, Co, Zn, etc.). Eigenlijk wordt de versnelling van de biochemische reactie geproduceerd door co-enzym.

Wat is een enzym? Hoe werken enzymen?

De stof waarop het enzym inwerkt wordt het substraat genoemd, en de stof die wordt verkregen als gevolg van de reactie wordt het product genoemd. Vaak worden de namen van enzymen gevormd door het toevoegen van het einde aan de naam van het substraat. Succinaat dehydrogenase splitst bijvoorbeeld succinaat (barnsteenzuur), lactaatdehydrogenase splitst lactaat (melkzuur), etc. De enzymen zijn verdeeld in verschillende typen, afhankelijk van het type reactie dat ze versnellen. Bijvoorbeeld, dehydrogenases voeren oxidatie of reductie uit, hydrolasen voeren de splitsing uit van een chemische binding (trypsine, pepsine - spijsverteringsenzymen), etc.

Elk enzym versnelt slechts één specifieke reactie en werkt onder bepaalde omstandigheden (temperatuur, zuurgraad van het medium). Het enzym heeft een affiniteit voor zijn substraat, dat wil zeggen, kan alleen met deze stof werken. Herkenning van "hun" substraat wordt verschaft door het apoenzym. Dat wil zeggen, het proces van het enzym kan als volgt worden weergegeven: het apoenzym herkent het substraat en het co-enzym versnelt de reactie van de herkende stof. Dit principe van interactie werd een ligand - receptor of interactie genoemd op basis van het key-lock-principe: een individuele sleutel past op een slot en een individueel substraat past op het enzym.

Bloedamylase

Amylase wordt geproduceerd door de pancreas en is betrokken bij de afbraak van zetmeel en glycogeen in glucose. Amylase is een van de enzymen die betrokken zijn bij de spijsvertering. Het hoogste gehalte aan amylase wordt bepaald in de pancreas en de speekselklieren.

Er zijn verschillende soorten amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, waarvan de definitie van α-amylase-activiteit de meest voorkomende is. De concentratie van dit type amylase wordt bepaald in het bloed in het laboratorium.

Menselijk bloed bevat twee soorten α-amylase - het P-type en het S-type. 65% van het α-amylase van het P-type is aanwezig in de urine en in het bloed is tot 60% het S-type. P-type urine-a-amylase in biochemische studies wordt diastasis genoemd, om verwarring te voorkomen.

De activiteit van α-amylase in de urine is 10 keer hoger dan de activiteit van α-amylase in het bloed. De bepaling van de activiteit van α-amylase en diastase wordt gebruikt om pancreatitis en enkele andere aandoeningen van de pancreas te diagnosticeren. Bij chronische en subacute pancreatitis wordt de bepaling van a-amylase-activiteit in het duodenumsap gebruikt.

Bloed-enzymen

Enzymen zijn eiwitten die als katalysatoren bij alle biochemische reacties van het lichaam zijn betrokken.

De meeste enzymen bevinden zich in de cellen en worden alleen in het bloed afgegeven als ze zijn beschadigd en vernietigd. De afname in de concentratie van eiwitkatalysatoren vindt in de regel in strijd met hun vorming plaats. Sommigen van hen worden in veel grotere hoeveelheden in een bepaald orgaan gevonden dan in andere - dit zijn orgaanspecifieke enzymen. Een toename van hun activiteit in het bloed duidt duidelijk op een laesie van een bepaald orgaan. Deze verandering treedt eerder op dan andere tekenen van de ziekte, waardoor de tests die ermee gepaard gaan een zeer delicaat en nauwkeurig diagnostisch hulpmiddel zijn.

Door enzymen omvatten: α - amylase, alanine aminotransferase (ALT), aspartaat aminotransferase (AST), gamma-glutamyltransferase (γ-GTP), glucose-6-fosfaat dehydrogenase (G-6-PDG) creatinefosfokinase (CK), lactaatdehydrogenase (LDH), lipase, pepsine, alkalische fosfatase (alkalische fosfatase), zure fosfatase (KF).

a-amylase betrokken bij de splitsing van zetmeel, glycogeen en andere koolhydraten mono- en disacchariden (maltose, glucose). Het is rijk aan speeksel en alvleesklier. Actieve α - amylase in het bloed wordt beïnvloed door inname: de dag is hoger dan 's nachts.

Activiteit neemt toe met:

• acute pancreatitis en exacerbatie van chronische;
• bof;
• "Chirurgische" ziekten veroorzaakt door schade aan de buikorganen (appendicitis, peritonitis, enz.);
• diabetische acidose;
• na inname van alcohol, adrenaline, corticosteroïden, narcotische stoffen, tetracycline;
• methanolvergiftiging.

Een afname wordt opgemerkt wanneer:

• atrofie en fibrose van de pancreas;
• thyrotoxicose;
• hartinfarct.

Aminotransferasen (AlAT en AsAT)

ALAT wordt voornamelijk in de lever aangetroffen.

Activiteit neemt toe met:

• virale hepatitis;
• giftige leverschade;
• infectieuze mononucleosis;
• cholestase;
• cirrose van de lever;
• gecompliceerd myocardiaal infarct;
• behandeling van patiënten met grote doses salicylaten, fibraten.

AsAT is aanwezig in het myocard en skeletspierweefsel.

De activiteit neemt toe met:

• spierdystrofie;
• myocardiaal infarct (4-6 uur na een pijnlijke aanval met een maximale concentratie gedurende 3-5 dagen);
• ernstige angina, tachyaritmieën;
• acute reumatische hartziekte;
• pulmonale arteriële trombose;
• giftige leverschade;
• infectieuze mononucleosis;
• cholangitis;
• acute alcoholvergiftiging;
• acute pancreatitis;
• amoebotische infecties.

Vermindering van AST en serum ALT treedt in ernstige leverbeschadiging, als het aantal cellen dat deze enzymen synthetiseren (uitgebreide necrose, cirrose).

Lactaatdehydrogenase (LDH) - versnelt de omzetting van melkzuur in pyrodruivenzuur en omgekeerd. Is een intracellulair enzym dat wordt aangetroffen in de nieren, lever, hart, skeletspier, rode bloedcellen. De weefsels bevatten 5 LDH-isoenzymen.

Een toename in LDG-1-activiteit of LDH-1 / LDG-2-verhouding wordt genoteerd met:

hartinfarct; megablastic bloedarmoede; nierziekte.

LDH-5 stijgt in veel leverziekten; skeletspier schade; kanker.

LDG-3 voor trombose, longembolie; nierziekten, cardiopulmonale insufficiëntie.

LDH-4 en 5 nemen toe in overtreding van de bloedcirculatie, wat geassocieerd is met hartfalen, laesies van het leverparenchym, beschadiging van skeletspieren.

Creatinefosfokinase (CPK) - die deelnemen aan de reacties en de productie van energie is opgenomen in de grootste hoeveelheid in hart- en skeletspieren. Meestal wordt de analyse voor dit eiwit uitgevoerd met een hartinfarct, sindsdien hij is erg gevoelig en specifiek.

Een toename van de activiteit van creatinekinase in het bloed wordt opgemerkt wanneer:

• myocardiaal infarct (het belangrijkste diagnostische teken);
• hartritmestoornissen, progressieve spierdystrofie;
• na zware fysieke inspanning, met spierspanning (rennen);
• intramusculaire injecties van medicijnen (met name verdovende middelen en pijnstillers);
• verminderde schildklierfunctie (hypothyreoïdie);
• overtreding van cerebrale circulatie, beroerte;
• acute alcoholintoxicatie;
• schizofrenie, manisch-depressieve psychose, epilepsie;
• hoofdletsel.

Vermindert met thyreotoxicose.

Lipase (pancreas) wordt gesynthetiseerd door de pancreas en is betrokken bij de afbraak van neutrale vetten. De verandering bij ziekten van de alvleesklier gelijkwaardig veranderende α-amylase, maar gelijktijdige bepaling van deze enzymen kan een falen van pancreatische monotonie diagnosticeren tot 98%.

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase) - neemt deel aan het mineraal (fosfor-calcium) metabolisme, maar vertoont maximale activiteit in een alkalisch milieu. In grote hoeveelheden aanwezig in de wanden van de galwegen van de lever, botten, intestinale mucosa, placenta, nieren. Dit eiwit is een biochemische marker van calcium-fosformetabolisme in botweefsel, een osteoporose screeningstest.

De toename van alkalische fosfatase wordt waargenomen wanneer:

• leverziekten vergezeld van cholestase;
• obstructieve geelzucht;
• kwaadaardige botziekten, osteomalacie;
• rachitis;
• infectieuze mononucleosis;
• diffuse toxische struma, beperkte sclerodermie;
• hepatoduodenale kanker, levercirrose.

De afname wordt genoteerd als:

• verminderde schildklierfunctie (hypothyreoïdie);
• seniele osteoporose;
• ernstige bloedarmoede;
• zinge, hypovitaminosis C en D.

Zuurfosfatase (CF) - is betrokken bij de reacties van de uitwisseling van fosforzuurionen. Het grootste gehalte wordt gevonden in de prostaatklier, die wordt gebruikt als een zeer gevoelige en specifieke indicator van zijn pathologie. Ook gevonden in rode bloedcellen, bloedplaatjes, nieren, milt.

Het verhogen van CF-activiteit waargenomen in prostate kanker, nierziekten, hepatobiliaire systeem, reuma, longontsteking, bronchitis, megaloblastaire bloedarmoede, osteoporose, etc. vals-positieve resultaten kunnen in de blaas catheterisatie, onderzoek en prostaatbiopsie echter worden vastgesteld analyses moeten worden uitgevoerd na 2 dagen uitgevoerd na deze manipulaties.

Een afname in KF werd gedetecteerd tijdens trombocytopenie.

Gamma-glutamyltransferase (γ-GTP) is betrokken bij de transformatie van aminozuren en peptiden, wordt gebruikt om ziekten van de lever en galwegen te diagnosticeren.

Een toename in GGT wordt waargenomen bij acute hepatitis en exacerbatie van chronisch, hepatisch coma, obstructieve geelzucht en acute intoxicatie. Bij normale γ-GTP-activiteit is de kans op leverziekte erg laag.

Glucose-6-fosfaatdehydrogenase (G-6-FDG) neemt deel aan de processen van glucose-oxidatie. Het wordt voornamelijk gebruikt voor het opsporen van erfelijke ziekten die gepaard gaan met een tekort aan deze eiwitkatalysator, waarvan de afwezigheid leidt tot hemolyse.

Pepsine is het belangrijkste enzym in maagsap, uitgescheiden als pepsinogeen.

Een toename in het niveau wordt opgemerkt met een verhoogde afscheiding van maagsap, verdikking van de maagwand, darmzweren, pancreastumor.

Een afname van pepsinogeen wordt waargenomen bij atrofische gastritis, maagtumoren, de ziekte van Addison.